Aminokisline in njihove kemične lasnosti

Kislinske lastnosti

Pomembna lastnost prostih aminokislin je obstoj tako bazične kot kisle skupine pri α-ogljiku. Spojine, kot so aminokisline, ki lahko delujejo kot kisline ali baze, se imenujejo amfoterne. Osnovna amino skupina ima tipično pKa med 9 in 10, medtem ko paima kislinska α-karboksilna skupina pKa, ki je običajno blizu 2 (zelo nizka vrednost za karboksilne kisline). PKa skupine imajo pH vrednost, pri kateri je koncentracija protonirane skupine enaka tisti od neprotonirane skupine. Tako pri fiziološkem pH (okoli 7-7,4) proste aminokisline obstajajo v veliki meri kot dipolarni ioni ali “zwitterions” (nemško za “hibridne ione”, zwitterion ima enako število pozitivno in negativno nabitih skupin). Kakršna koli prosta aminokislina in prav tako vsi proteini bodo pri določenem pH-ju obstajali v obliki zwitteriona. To pomeni, da vse aminokisline in vsi proteini, kadar so podvrženi spremembam v pH, prehajajo v stanje, pri katerem je na molekulo enako število pozitivnih in negativnih nabojev. PH, pri katerem pa se to zgodi, pa je znana kot izoelektrična točka (ali izoelektrični pH) in se označi kot pI. Ko se raztopijo v vodi, so vse aminokisline in vsi proteini prisotni pretežno v svoji izoelektrični obliki. Na drugi način je zapisano, da ima pH (izoelektrična točka), pri kateri ima molekula neto naboj (enako število pozitivnih in negativnih nabojev), vendar ni pH, pri katerem ima molekula absolutno ničeln nabo. To pomeni, da so aminokisline in proteini vedno v obliki ionov; Vedno nosijo zaračunane skupine. To dejstvo je bistveno pri nadaljnjem razmišljanju o biokemiji aminokislin in beljakovin.

 Skupina I: Nepolarne aminokisline

Aminokisline skupine I so glicin, alanin, valin, levcin, izolevcin, prolin, fenilalanin, metionin in triptofan. R skupine teh aminokislin imajo bodisi alifatske ali aromatične skupine. Zaradi tega so hidrofobne. V vodnih raztopinah se bodo globularni proteini zložili v tridimenzionalno obliko, da bi te hidrofobne stranske verige pokopali v notranjosti beljakovin. Izolevcin je izomer levcina in vsebuje dva kiralna ogljikova atoma. Prolin je edinstven med standardnimi aminokislinami, saj nima prostih α-amino in prostih α-karboksilnih skupin. Namesto tega njegova stranska veriga tvori ciklično strukturo, saj je na atom dušika prolin vezan na dva ogljikova atoma. (Strogo rečeno, to pomeni, da prolin ni aminokislina). Fenilalanin, kot pove že ime, vsebuje fenilno skupino, vezano na alanin. Metionin je ena od dveh aminokislin, ki imata tudi atom žvepla. Metionin ima osrednjo vlogo pri biosintezi proteinov, saj je skoraj vedno iniciativna aminokislina. Metionin zagotavlja tudi metil skupine za presnovo. Triptofan vsebuje indolni obroč, pritrjen na stransko verigo alanila.

 

 

Skupina II: Polarne, nezaslužene aminokisline

Aminokisline skupine II so serin, cistein, treonin, tirozin, asparagin in glutamin. Stranske verige v tej skupini imajo spekter funkcionalnih skupin. Vendar ima večina vsaj en atom (dušik, kisik ali žveplo) z elektronskim parom, ki je na voljo za povezavo vodika z vodo in drugimi molekulami. Dve aminokisline, serin in treonin vsebujejo alifatske hidroksilne skupine (to je atom kisika, vezan na atom vodika, prikazan kot -OH). Tirozin ima v aromatskem obroču hidroksilno skupino, kar postane fenolni derivat. Hidroksilne skupine v teh treh aminokislinah so predmet pomembne vrste modifikacije imenovane fosforilacija. Kot metionin, cistein vsebuje atom žvepla. Za razliko od metioninega atoma žvepla je cisteinski zelo kemično reaktiven. Asparagin, najprej izoliran iz belušev in glutamin, vsebujeta amidne skupine R. Karbonilna skupina lahko deluje kot sprejemnik vodikovih vezi in amino skupina (NH2) lahko deluje kot donator vodonične vezi.

 

Skupina III: Kisline aminokisline
Obe aminokislini v tej skupini sta asparaginska kislina in glutaminska kislina. Vsaka ima na svoji stranski verigi karboksilne kisline, ki ji daje kislinske (protonske) lastnosti. V vodni raztopini pri fiziološkem pH se bodo vse tri funkcionalne skupine na teh aminokislinah ionizirale, s čimer bi dobili celoten naboj -1. V ionskih oblikah se aminokisline imenujejo aspartat in glutamat. Stranske verige aspartata in glutamata lahko tvorijo ionske vezi (“solni mostovi”) in lahko delujejo tudi kot sprejemniki vodikovih vezi. Veliko beljakovin, ki vežejo kovinske ione (“metaloproteini”) v strukturne ali funkcionalne namene, imajo mesta za vezavo kovin, ki vsebujejo stranske verige aspartata ali glutamata ali oboje. Prosti glutamat in glutamin igrajo osrednjo vlogo pri metabolizaciji aminokislin. Glutamat je najbolj bogat excitatory nevrotransmiter v osrednjem živčnem sistemu.

 

 

Skupina IV: Osnovne aminokisline

Tri aminokisline v tej skupini so arginin, histidin in lizin. Vsaka stranska veriga je osnovna (npr. Lahko sprejme proton). Lizin in arginin obstajata s skupnim nabojem +1 pri fiziološkem pH. Gvanidinska skupina v stranski verigi arginina je najbolj osnovna od vseh R skupin (dejstvo se odraža v njegovi pKa vrednosti 12,5). Kot smo že omenili za aspartat in glutamat, stranske verige arginina in lizina pa tvorijo tudi ionske vezi. Torej stranska veriga histidina imidazola omogoča delovanje v kislinski in bazni katalizi blizu fizioloških pH vrednosti. Nobena od drugih standardnih aminokislin nima te pomembne kemične lastnosti. Zato je histidin aminokislina tista, ki najpogosteje tvori aktivna mesta proteinskih encimov.Večina aminokislin v skupinah II, III in IV je hidrofilna. Posledično jih pogosto najdemo na površini globularnih proteinov v vodnih raztopinah.